脂質で修飾された蛋白質の膜からの選択的な遊離、運搬および膜局在化

　　細菌にはN末端のシステイン残基が脂質で修飾された蛋白質（リポ蛋白質）が多種類存在している。大腸菌では大半のリポ蛋白質は細胞質膜（内膜）ではなく、外膜に局在している。我々は、リポ蛋白質が外膜に移行する機構を調べ、5種類のLol因子が関与していることを明らかにした。ABCトランスポーターファミリーに属するLolCDE複合体は、外膜移行シグナルを持つリポ蛋白質をATPに依存して、細胞質膜から遊離させ、ペリプラズム空間に存在する分子シャペロンLolAと親水性の複合体を形成させる。LolA-リポ蛋白質複合体が外膜に存在するLolBと相互作用すると、リポ蛋白質はLolAからLolBに転移し、その後LolBから外膜へ組み込まれる。外膜移行シグナルとなるN末端のアミノ酸配列と、各Lol因子の役割について解析結果を報告した。